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Text File  |  1995-03-04  |  1.7 KB  |  34 lines
  1. *****************************************************************************
  2. * Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site *
  3. *****************************************************************************
  4.  
  5. Cysteine synthase  (EC  4.2.99.8) (CSase) is the pyridoxal-phosphate dependent
  6. enzyme responsible [1] for the formation of  cysteine from O-acetyl-serine and
  7. hydrogen sulfide with the concomitant release of acetic acid. In bacteria such
  8. as Escherichia  coli, two forms of the enzyme are known (genes cysK and cysM).
  9. In plants there are also two forms, one located in the cytoplasm and the other
  10. in chloroplasts.
  11.  
  12. Cystathionine beta-synthase (EC 4.2.1.22) [2] catalyzes the first irreversible
  13. step in  homocysteine transulfuration;  the  conjugation  of  homocysteine and
  14. serine forming cystathionine. Like Csase it is a pyridoxal-phosphate dependent
  15. enzyme.
  16.  
  17. The two  types  of  enzymes  are evolutionary related. The pyridoxal-phosphate
  18. group of  CSases  has  been  shown to be attached to a lysine residue which is
  19. located in  the N-terminal section of these enzymes; the sequence  around this
  20. residue is  highly  conserved and can be used as a signature pattern to detect
  21. this class of enzymes.
  22.  
  23. -Consensus pattern: K-x-E-x(3)-[PA]-[STAGC]-x-S-[IV]-K-x-R-x-[STAG]-x(2)-M
  24.                     [The 2nd K is the pyridoxal-P attachment site]
  25. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  26. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  27. -Last update: June 1994 / Pattern and text revised.
  28.  
  29. [ 1] Saito K., Kurosawa M., Murakoshi I.
  30.      FEBS Lett. 328:111-114(1993).
  31. [ 2] Swaroop M., Bradley K., Ohura T., Tahara T., Roper M.D., Rosenberg L.E.,
  32.      Kraus J.P.
  33.      J. Biol. Chem. 267:11455-11461(1992).
  34.